Introduzione alla lectio magistralis del prof. Ferorelli

Il dott. Radaelli, direttore della rivista scientifica ND Natura Docet – La natura insegna, introduce la lectio magistralis del dott Ferorelli con un excursus sul pensiero di alcuni grandi scienziati: da Ippocrate, padre della medicina, a Rosalind Franklin, autrice della prima vera foto dell’elica del DNA, passando per Spallanzani e Von Laue. Questo percorso ha portato alla scoperta e sviluppo della cristallografia a raggi X, importante mezzo tecnologico per lo studio degli enzimi e delle loro funzioni.

1 di 8 – Enzimi e amminoacidi

Il ruolo centrale degli enzimi nella fisiologia umana e nel metabolismo cellulare. Le origini della ricerca enzimologica nella storia della scienza. Lo studio degli amminoacidi, mattoni delle proteine enzimatiche, capaci di resistere ad altissime temperature e di viaggiare sui meteoriti nello spazio.
Il mistero della vita è legato agli amminoacidi e, di conseguenza, agli enzimi.

2 di 8 – Biogenesi degli enzimi: una catena resistente

È importante capire il legame peptidico che lega tra loro gli amminoacidi. Questo tipo di legame rende alcuni enzimi tra le molecole più resistenti al mondo, anche ad altissime temperature o in condizioni estreme.

3 di 8 – Il cancro e l’energia cellulare

Le cellule cancerose, per vivere, usano enzimi che funzionano in modo differente dai nostri, con energia di attivazione molto inferiore a quella delle nostre cellule. Debellare il cancro significa ristabilire i livelli energetici di attivazione coerenti con il metabolismo cellulare umano.

4 di 8 – Struttura e ripiegamento delle proteine

Il mal ripiegamento delle proteine può causare danni alle cellule, ed è causa di numerose malattie, come quelle neurologiche (es. Mucca Pazza).
L’emoglobina, ad esempio, è una molecola con struttura quaternaria formata da 4 proteine.
Se un patogeno entra nel circolo sanguigno, si lega alla parte esterna dell’emoglobina, ricca di energia, e interferisce così con la sua funzione.

5 di 8 – Struttura delle proteine: l’alfa elica e gli OGM

L’alfa elica di una proteina sana è naturalmente orientata a sinistra.
Alimenti OGM e sostanze radianti sono alcune delle cause che possono indurre a invertire l’avvolgimento verso destra. Ecco che si perdono i legami che tengono insieme la proteina, che di conseguenza si rompe, si sfalda.
Una proteina non funzionante non può svolgere i processi ed elaborare le molecole come farebbe normalmente, causando quindi alterazioni all’organismo.
I componenti bioenzimatici possono intervenire nel ripristino del corretto ripiegamento delle proteine.

6 di 8 – Componenti bioenzimatici e cristallografia

Come nascono i componenti bioenzimatici a partire dal lavoro degli enzimi. L’importanza della cristallografia a raggi X per esplorare la specificità degli enzimi umani.

7 di 8 – La conservazione dell’energia è la primaria funzione degli esseri viventi

Il dott. Ferorelli risponde al quesito del prof. Carlo Ausenda – Direttore UO Riabilitazione ASST Santi Paolo Carlo, in merito all’inappetenza dei malati cronici, e alla ricerca di una possbile soluzione. La riposta è nel diverso funzionamento energetico delle cellule tumorali rispetto alle cellule umane. Quindi se forniamo all’organismo delle molecole fosforilate sosteniamo la produzione di ATP.

8 di 8 La vita è omochirale

La chiralità è la proprietà di una coppia di elementi di essere uguali e simmetrici, ma non sovrapponibili. Tutti gli esseri viventi sono organizzati in maniera sinistrorsi: l’elicità delle proteine (alfa elica) e la doppia elica del dna sono levogire. Il contatto con molecole con elicità a destra può essere altamente dannoso e provocare disfunzioni. La vita necessita di costante energia per mantenere un’organizzazione in costante disequilibrio.
Dopo la morte, infatti, il dna tende a racemizzarsi, cioè ad assumere un’elicità per il 50% sinistrorsa e per il 50% destrorsa

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